La molécula que controla el tiempo de floración se pliega incorrectamente cuando se expresa en levadura
Priones, las proteínas mal plegadas que son conocidas por causar enfermedades degenerativas en animales y humanos, parecen haber sido observados por primera vez en las plantas.
Investigadores dirigidos por Susan Lindquist, una bióloga del Instituto Whitehead para la Investigación Biomédica en Cambridge, Massachusetts, informan que han encontrado una sección de proteína en la crucífera Arabidopsis thaliana que se comporta como un prión cuando se inserta en la levadura.
En las plantas, la proteína se llama Luminidependens (LD), y normalmente está implicada en la respuesta a la luz del día y en controlar el tiempo de floración.
Cuando se inserta una parte del gen LD en la levadura, produce una proteína que no se pliega de manera normal, y que extiende este plegamiento erróneo a las proteínas de su alrededor en un efecto dominó que produce agregados o grumos. Las generaciones posteriores de células de levadura heredan el defecto: sus versiones de la proteína también se pliegan incorrectamente.
Esto no quiere decir que las plantas tengan definitivamente proteínas similares a priones, añade Lindquist, –pero piensa que es probable–. "Me sorprendería si no estuvieran allí", dice.
Para demostrarlo, los investigadores tendrían que triturar una planta y ver si pueden encontrar una proteína como la LD en varios estados diferentes de plegado, así como mostrar que cualquier prión potencial causa una cascada de plegamiento anómalo cuando se añade a un tubo de ensayo de proteínas.
Lindquist añade que como ella no es una científica de plantas –su atención se centra en el uso de la levadura para investigar los priones– no ha probado estos experimentos. El estudio se publicó en Proceedings of the National Academy of Sciences.
Rompecabezas de plantas
No está claro por qué LD podría comportarse como un prión en las plantas. Los priones son conocidos por inducir efectos nocivos: en los seres humanos, su mal plegamiento y la formación de grumos pueden causar la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ); en ovejas y cabras, el mismo efecto puede causar tembladera. Pero Lindquist ha demostrado que las proteínas priónicas pueden proporcionar ventajas evolutivas para algunos organismos –tales como la levadura, que sobrevive en condiciones ambientales adversas–.
Por tanto, lo mismo podría ser cierto en las plantas, especula. Lindquist dice que una pista puede venir del trabajo realizado por otros investigadores, que ha sugerido que –en moscas de la fruta–, la acumulación de proteínas de tipo priónico podría ayudar a formar o estabilizar la memoria a largo plazo, mediante la creación de grupos de proteínas de larga vida en las sinapsis.
Las plantas también necesitan hacer un seguimiento de su entorno exterior, que es un tipo de formación de memoria: por ejemplo, algunas plantas no florecen hasta que han experimentado muchas semanas de temperaturas frías. En el artículo, el equipo de Lindquist sugiere que si LD actúa como un prión en las plantas, uno de sus roles funcionales posiblemente podría ser la creación de una señal permanente de la temperatura exterior a través de la acumulación de grupos de proteínas.
Otros científicos de plantas con quien Nature contactó estiman que esta idea es extremadamente especulativa. Pero, "sería genial encontrar que el comportamiento de tipo priónico está jugando un papel en algún aspecto normal del desarrollo de la planta", dice Richard Amasino, un bioquímico de plantas de la Universidad de Wisconsin-Madison.
Lindquist está buscando más posibles priones: su estudio eligió LD utilizando un algoritmo computarizado para identificar longitudes de proteínas en la Arabidopsis thaliana que sean similares a las de los priones conocidos de levadura. La capacidad de cambiar entre estados de plegado 'normales' y 'mal plegadas' "parece ser una propiedad fundamental de que tienen una gran cantidad de proteínas", dice.
Fuente:
Nature